Дослідження типових конформацій протеїнтирозинфосфатази 1B за допомогою докінгу
DOI:
https://doi.org/10.18372/2306-1472.60.7572Ключові слова:
докінг, кластеризація, конформації, протеїнтирозинфосфатази 1B, сайти зв’язування, структурна подібністьАнотація
За допомогою докінгу відомих інгібіторів досліджено типові конформації протеїнтирозинфосфатази 1B.Найкращої конформації не виявлено, хоча для кожного інгібітора існує найбільш відповідна конформація.Посилання
Adams, D.; Abraham, A.; Asano, J.; Breslin, C.; Dick, C.; Ixkes, U.; Johnston, B.; Johnston, D.; Kewnay, J.; Mackay, S. MacKenzie, S.; McFarlane, M.; Mitchell., L.; Spinks, D. Takano, Y. 2-Aryl-3,3,3-trifluoro-2-hydroxypropionic acids: A new
class of protein tyrosine phosphatase 1B inhibitors. Bioorg. Med. Chem. Lett. 2007. Vol. 17, N 23. P. 6579–6583.
Bernstein, F.; Koetzle, T.; Williams, G.; Meyer, E.; Brice, E.; Rodgers, M.; Kennard, O.; Shimanouchi, T.; Tasumi, M. The protein data bank: a computer based archival file for macromolecular structures. J. Mol. Biol. 1977. Vol. 112, N 2. P. 535–542.
Chen, Y.; Seto, C. Divalent and Trivalent a-Ketocarboxylic Acids as Inhibitors of Protein Tyrosine Phosphatases. J Med Chem. 2002. Vol. 45, N 18. P. 3946-3952.
Craig, I.; Essex, J.; Spiegel, K. Ensemble docking into multiple crystallographically derived protein structures: An evaluation based on the statistical analysis of enrichments. J. Chem. Inf.
Model. 2010. Vol.50, N 4. P. 511–524.
http://hpc-ua.org/hpc-ua-13/files/proceedings/76.pdf
Hu, X. In silico modeling of protein tyrosine phosphatase 1B inhibitors with cellular activity. Bioorg. Med. Chem. Lett. 2006. Vol. 16, N 24. P. 6321–6327.
Hu, X.; Vujanac, M.; Stebbins, C. Computational analysis of tyrosine phosphatase inhibitor selectivity for the virulence factors YopH and SptP. J. Mol. Graph Model. 2004. Vol. 23, N 2. P. 175–187.
Kasibhatla, B.; Wos, J.; Peters, K. Targeting protein tyrosine phosphatase to enhance insulin action for the potential treatment of diabetes. Curr. Opin. Invest. Drugs. 2007. Vol. 8, N 10. P. 805-813.
Koren, S.; Fantus, I. Inhibition of the protein tyrosine phosphatase PTP1B: potential therapy for obesity, insulin resistance and type-2 diabetes mellitus. Best Pract Res. Clin. Endocrinol. Metab. 2007. Vol. 21, N 4. P. 621–640.
Kumar, A.; Ahmad, P.; Maurya, R.; Singh, A.; Srivastava, A. Novel 2-aryl-naphtho[1,2-d]oxazole derivatives as potential PTP-1B inhibitors showing antihyperglycemic activities. Eur. J. Med. Chem. 2009. Vol. 44, N 1. P. 109–116.
Lau, C.; Bayly, C.; Gauthier, J.; Li, C.; Therien, M.; Asante-Appiah, E.; Cromlish, W.; Boie, Y.; Forghani, F.; Desmarais, S.; Wang, Q.; Skorey, K.; Waddleton, D.; Payette, P.; Ramachandran, C.; Kennedy, B.; Scapin, G. Structure based design of a series of potent and selective non peptidic PTP-1B
inhibitors. Bioorg. Med. Chem. Lett. 2004. Vol. 14, N 4. P. 1043–1048.
Li, X.; Bhandari, A.; Holmes, C.; Szardenings, A. α,α-Difluoro-β-ketophosphonates as potent inhibitors of protein tyrosine phosphatase 1B. Bioorg. Med. Chem. Lett. 2004. Vol. 14, N 16.
P. 4301–4306.
Liu, T.; Lin, Y.; Wen, X.; Jorrisen, R.; Gilson, M. BindingDB: a web-accessible database of experimentally determined protein-ligand binding affinities. Nucleic Acids Research. 2007. Vol. 35, N Database issue. P. D198–D201.
Maccari, R.; Paoli, P.; Ottana, R.; Jacomelli, M.; Ciurleo, R.; Manao, G.; Steindl, T.; Langer, T.; Vigorita, M.; Camici, G. 5-Arylidene-2,4-thiazolidinediones as inhibitors of protein
tyrosine phosphatases. Bioorg. Med. Chem. 2007. Vol. 15, N 15. P. 5137–5149.
Saxena, A.; Pandey, G.; Gupta, S.; Singh, A.; Srivastava A. Synthesis of protein tyrosine phosphatase 1B inhibitors: Model validation and docking studies. Bioorg. Med. Chem. Lett. 2009.
Vol. 19, N 8. P. 2320–2323.
Shim, Y.; Kim, K.; Lee, K.; Shrestha, S.; Lee, K.; Kim, C.; Cho, H. Formylchromone derivatives as irreversible and selective inhibitors of human protein tyrosine phosphatase 1B. Kinetic and modeling studies. Bioorg Med Chem. 2005. Vol. 13, N 4. P. 1325–1332.
Shrestha, S.; Bhattarai, B.; Lee, K.; Cho, H. Mono- and disalicylic acid derivatives. PTP1B inhibitors as potential anti-obesity drugs. Bioorg. Med. Chem. 2007. Vol. 15, N 20. P. 6535–6548.
Tabernero, L.; Aricescu, A.; Jones, E.; Szedlacsek, S. Protein tyrosine phosphatases: structure–function relationships. FEBS J. 2008. Vol. 275, N 5. P. 867–882.
Tanchuk, V.; Tanin, V.; Vovk, A. Classification of binding site conformations of rotein tyrosine phosphatase 1B. Chem. Biol. Drug Des. 2012. Vol. 80, N 1. P. 121–128.
Tautz, L.; Mustelin, T. Strategies for developing protein tyrosine phosphatase inhibitors. Methods. 2007. Vol. 42, N 3. P. 250–260.
Tonks, N. Protein tyrosine phosphatases: From genes, to function, to disease. Nat Rev Mol Cell Biol. 2006. Vol. 7, N 11. P. 833–846.
Totrov, M.; Abagyan, R. Flexible ligand docking to multiple receptor conformations: a practical alternative. Curr Opin Struct Biol. 2008. Vol. 18, N 2. P. 178–184.
Vintonyak, V.; Antonchick, A.; Rauh, D.; Waldmann, H. The therapeutic potential of phosphatase inhibitors. Curr Opin Chem Biol. 2009. Vol. 13, N 3. P. 13272–13283.
Zhang, S.; Zhang, Z. PTP1B as a drug target: recent developments in PTP1B inhibitor discovery. Drug Discovery Today. 2007. Vol. 12, N 9-10. P. 373-381.
Zhang, Z. Functional studies of protein tyrosine phosphatases with chemical approaches. Biochim Biophys Acta. 2005. Vol. 1754, N 1–2. P. 100–107.
Downloads
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з такими умовами:- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
